Ejemplos de isotipos

isotipo alotipo idiotipo

Existen 5 tipos de regiones constantes de cadena pesada en los anticuerpos. Los 5 tipos – IgG, IgM, IgA, IgD, IgE – (isotipos) se clasifican según el tipo de región constante de cadena pesada, y se distribuyen y funcionan de forma diferente en el organismo.
La IgGIgG es el principal anticuerpo de la sangre. Es el único isotipo que puede atravesar la placenta, y la IgG transferida desde el cuerpo de la madre protege al recién nacido hasta una semana después del nacimiento. La IgG se distribuye ampliamente por la sangre y los tejidos, y protege al organismo.
La IgA segregada se compone de 2 anticuerpos. Se distribuye en el suero, la secreción nasal, la saliva, la leche materna y el líquido intestinal. La leche materna protege el tracto gastrointestinal de los recién nacidos de las infecciones bacterianas y víricas (inmunidad materna).

tipos de anticuerpos

La expresión del isotipo refleja el estado de maduración de una célula B. Los linfocitos B ingenuos expresan los isotipos IgM e IgD con genes variables no mutados, que se producen a partir del mismo transcrito inicial tras un empalme alternativo. La expresión de otros isotipos de anticuerpos (en humanos: IgG, IgA e IgE) se produce a través de un proceso de cambio de clase tras la exposición al antígeno[2]. El cambio de clase está mediado por la enzima AID (citidina desaminasa inducida por la activación) y se produce después de que la célula B se una a un antígeno a través de su receptor de células B. El cambio de clase suele requerir la interacción con una célula T helper[3][4].
También existen dos isotipos de cadena ligera κ y λ; sin embargo, no hay una diferencia significativa en la función de ambos. Así pues, el isotipo de un anticuerpo viene determinado únicamente por las regiones constantes de las cadenas pesadas[1].
La IgM se expresa primero como monómero en la superficie de las células B inmaduras. Tras la estimulación antigénica, los linfocitos B IgM+ secretan un anticuerpo IgM pentámero formado por cinco monómeros de Ig unidos mediante enlaces disulfuro. El pentámero también contiene una cadena J polipeptídica, que une dos de los monómeros y facilita la secreción en las superficies de las mucosas. La estructura pentamérica de los anticuerpos IgM los hace eficientes en la unión de antígenos con epítopos repetitivos (por ejemplo, cápsula bacteriana, cápside viral) y en la activación de la cascada del complemento. Como los anticuerpos IgM se expresan en una fase temprana de la respuesta de las células B, rara vez están muy mutados y tienen una amplia reactividad a los antígenos, por lo que proporcionan una respuesta temprana a una amplia gama de antígenos sin necesidad de la ayuda de las células T[5].

isotipos y funciones de los anticuerpos

En los mamíferos, los anticuerpos se clasifican en cinco clases principales o isotipos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Se clasifican según la cadena pesada que contienen: alfa, delta, épsilon, gamma o mu, respectivamente. Se diferencian en la secuencia y el número de dominios constantes, la estructura de bisagra y la valencia del anticuerpo. Las cadenas ligeras de los anticuerpos se dividen en dos clases en los mamíferos, kappa y lambda, siendo las cadenas ligeras kappa las más comunes de las dos. Aunque son relativamente diferentes en cuanto a la secuencia de la proteína, comparten una estructura y una función similares.
La IgM representa el 5-10% del conjunto de inmunoglobulinas y es el anticuerpo predominante en la respuesta inmunitaria primaria (1). A diferencia de la IgG, la IgM no contiene una región bisagra, pero sí un dominio constante adicional y una pieza de cola de 18 aminoácidos en el extremo carboxi, que contiene una cisteína y participa en la multimerización de la molécula. Se representa clásicamente como un pentámero de la estructura básica de cuatro cadenas unidas por una cadena J, pero también puede existir en una forma hexamérica sin la cadena J (2) y como monómero en la superficie de las células B. La IgM soluble es superior a 1 MDa y, por lo tanto, debido a su tamaño, se limita en gran medida a la reserva intravascular.

cambio de clase de inmunoglobulina

Los anticuerpos pueden presentarse en diferentes variedades, conocidas como isotipos o clases. En los mamíferos placentarios hay cinco isotipos de anticuerpos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada uno de ellos se denomina con un prefijo “Ig” que significa inmunoglobulina (otro nombre para anticuerpo) y difieren en sus propiedades biológicas, ubicaciones funcionales y capacidad para enfrentarse a diferentes antígenos.
El cambio de clase de inmunoglobulina (o cambio de isotipo, o conmutación isotípica, o recombinación de cambio de clase (CSR)) es un mecanismo biológico que cambia la producción de anticuerpos de una clase a otra por parte de las células B; por ejemplo, de un isotipo llamado IgM a un isotipo llamado IgG. Durante este proceso, la parte de la región constante de la cadena pesada del anticuerpo cambia, pero la región variable de la cadena pesada permanece igual (los términos “constante” y “variable” se refieren a los cambios o a la falta de ellos entre los anticuerpos que se dirigen a diferentes epítopos). Como la región variable no cambia, el cambio de clase no afecta a la especificidad del antígeno. En cambio, el anticuerpo conserva la afinidad por los mismos antígenos, pero puede interactuar con diferentes moléculas efectoras. Esto permite que diferentes células hijas de la misma célula B activada produzcan anticuerpos de diferentes isotipos o subtipos (por ejemplo, IgG1, IgG2, etc.).

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